Oma silm on kuningas, kui vaatlusobjekt on suur ja vähemalt peegeldab valguslaineid nii, et saame pilti vaadelda kas vahetult või mõne optilise seadme, näiteks mikroskoobi abil. Nii vaatlevad bioloogid mikroskoobi abil rakke ja nende koostisosi. Aga mis siis, kui vaatluse objekt on liiga väike ega mõjuta valguslaine kulgu?
Näiteks aatom või molekul. Eks siis kasutame vaatluseks lühema lainepikkusega kiirgust, mis toimib ka aatomisuuruse objektiga, näiteks elektronide kiirt. See „kiirgus” hajub ja peegeldub ka aatomitelt ning see nähtus on juba ammu kasutusel elektronmikroskoopides eluta loodusest pärit materjalide ehituse uurimisel üksikute aatomite tasandil.
Loomulikult ei olnud selle ülesande lahendamine lihtne, sest elektronmikroskoobi abil saadud andmed oli vaja töödelda inimsilmale vastuvõetavaks. See ülesanne lahendati 1970.–1980. aastatel koos kujundite töötlemist võimaldavate arvutusmeetodite arendamisega. Oluline roll oli seejuures Columbia ülikooli (New York, USA) professoril
Joachim Frankil.
Bioloogiliste molekulide uurimine polnud elektronmikroskoopia abil, aga ka pärast neid uuringuid, kaua aega võimalik, sest elektronkiir purustas elusloodusest pärit polümeeride hapra struktuuri enne, kui osutus võimalikuks neid „pildistada”. Lisaks sellele peab elektronmikroskoopia abil vaadeldav objekt asuma vaakumis, kus biomolekulide struktuuris esinevad ning selle struktuuri püsimiseks olulise tähtsusega vee molekulid hetkeliselt aurustuvad. See loomulikult lõhub biomolekuli ruumilist ehitust. Neist hästi teada olevatest raskustest hoolimata jätkusid katsed suurte molekulide ja nende komplekside uurimiseks. Nii õnnestus 1990. aastate alguses saada kujutusi biomembraani koostises olevast valgu molekulist. See Cambridge’i molekulaarbioloogia laboratooriumi teaduri Richard Hendersoni saavutus tõestas elektronmikroskoopia perspektiivikust ka valkude ja teiste biomolekulide struktuuri uuringutel.
Enne neid uuringuid oli aga lahendatud küsimus, kuidas uurida elektronmikroskoobi sügavalt vakumeeritud proovikambris vett sisaldavaid proove. Selleks külmutati uuritavaid biomolekule sisaldav lahus nii kiiresti, et proovi külmumisel ei jõuaks veest tekkida jääle iseloomulik kristallstruktuur. Seega fikseerusid uuritava valgu molekuli ümber asuvad vee molekulid klaasitaoliseks massiks, mida nimetatakse ka amorfseks jääks, ning selles keskkonnas ei muutu oluliselt valgu molekuli struktuur. Nende uuringutega avas 1980. aastate alguses Lausanne’i ülikooli (Šveits) professor Jacques Dubochet uue ajastu elektronmikroskoopias, kus nüüd on võimalik uurida ka „klaasistunud” vees asuvaid uurimisobjekte.
Nimetatud kolm uurimissuunda viisid läbimurdele suurte molekulide struktuuri uuringutes. Meetodi õitsenguks oli aga vaja demonstreerida selle üldist kasutatavust ning muuta proovide ettevalmistus võimalikult lihtsaks. Tööks on kulunud mitu aastakümmet ning sel aastal pärjati nimetatud kolme teadlast Nobeli keemiapreemiaga. Preemia määramise ametlik põhjendus sisaldab biomolekulide struktuuri uuringute meetodi „krüo-elektronmikroskoopia” nimetust. Eesliide krüo– tähistab proovide külmutamist.
Meetodi rakendusena on rõhutatud biomolekulide struktuuri visualiseerimist. See võimaldab teadlastel aru saada paljude bioloogiliselt oluliste protsesside toimumise teedest ning nende protsessidega seotud suurte molekulide käitumisest ja omadustest. Rootsi kuningliku akadeemia avalduses on mainitud, et krüo-elektronmikroskoopia on avanud põhimõtteliselt uued võimalused nii bioloogia kui ka biopolümeeride keemia arenguks, seda nii alusuuringute vallas kui ka paljudes rakenduslikes valdkondades. Viimaste hulka kuuluvad vaieldamatult nüüdisaegsete ravimite arendamine ning molekulaarsel tasandil teostatavad arstiteaduslikud uuringud.
Nagu tavaks on, määrati ka see Nobeli auhind palju aastaid hiljem pärast avastuste tegemist ja nende tulemuste avaldamist. Selline pikk „ooteaeg” on vajalik, et kinnitada teadustöö tulemuste väärtuslikkust ning veenduda, et tegemist on tõelise revolutsiooniga teaduses. Seekord siis keemia ja bioloogia vahele jääval biomolekulide struktuuri uuringute valdkonnas. Ka siin on määrav tähtsus mikromaailma objektide visualiseerimisel. See võimaldab tutvuda väga suurte ja keerukate molekulaarsete süsteemide ehitusega, milleks on valgu molekulid ja nende kompleksid, näiteks viiruseosakesed.
Huvilistel soovitan vaadata põhjalikumat ja rikkalikult illustreeritud ülevaadet selle aasta Nobeli keemiaauhinna kohta:
https://www.nobelprize.org/nobel_prizes/chemistry/laureates/2017/popular-chemistryprize2017.pdf